Vedci po prvý raz priamo zmerali, ako dlho trvá, kým bežná bielkovina nadobudne svoju priestorovú štruktúru. Výsledky boli prekvapivé: nenašli súvislosť medzi sekvenciou či veľkosťou bielkoviny a časom potrebným na jej poskladanie do priestorového tvaru. Zdá sa, že bielkoviny sa skladajú efektívnejšie než iné biologické molekuly, napríklad DNA, hoci sú oveľa zložitejšie. Výsledky nového výskumu uverejnili v časopise Physical Review Letters.
Funkcie bielkovín úzko súvisia s ich priestorovou štruktúrou. Majú špecifické priehlbiny či výstupky, ktoré im umožňujú viazať sa na bunkové receptory a prenášať signály. Nech je však výsledná štruktúra akokoľvek zložitá, každá bielkovina vzniká ako reťazec aminokyselín, podobný dlhej špagete, ktorý sa môže poskladať nespočetnými spôsobmi, vysvetľuje Hoi Sung Chung, spoluautor štúdie a výskumník z NIDDK v Marylande. Nesprávne alebo neúplne poskladané bielkoviny môžu viesť k poruchám funkcie, chorobám či toxickým účinkom, preto sa odborníci už dlho snažia pochopiť podrobnosti tohto procesu.
Ak sa v skúmavke nachádzajú rovnaké molekuly bielkoviny, každá z nich dosiahne konečnú priestorovú štruktúru v inom čase a cestou absolvuje množstvo neúspešných pokusov. Z predchádzajúcich výskumov už vedci vedeli, ako dlho zvyčajne trvá celý proces skladania vrátane neúspešných pokusov. Doteraz však bolo prakticky nemožné zmerať trvanie samotného skladania, označované aj ako prechodový čas.
Ide o veľmi krátky časový úsek, ktorý navyše treba určiť pre jednotlivé molekuly. Odborníci dosiaľ získavali poznatky o skladaní tak, že ho umelo spomaľovali alebo pozorovali nezvyčajné bielkoviny, ktoré sa skladali pomaly. Chungova výskumná skupina však priamo zaznamenala prechodový čas pomocou takzvanej jednomolekulovej fluorescenčnej spektroskopie.
Vedci pripojili na jeden koniec aminokyselinového reťazca molekulu červeného farbiva a na druhý molekulu zeleného. Zelené farbivo vyžaruje svetlo aj samostatne, červené sa však aktivuje až vtedy, keď prijme energiu od zeleného. Pred začiatkom skladania aminokyselinového reťazca je tak viditeľná iba fluorescencia zeleného farbiva. Keď sa reťazec začne skladať, obe molekuly farbiva sa k sebe priblížia. Energia sa tak prenesie zo zelenej molekuly na červenú, ktorá následne začne svietiť. Toto svetlo však bolo príliš slabé na to, aby ho vedci dokázali zachytiť, preto použili zariadenie s priehlbinami nanometrových rozmerov, ktoré signál zosilnilo. Vďaka tomu mohli sledovať krátky priebeh skladania ôsmich rôznych bielkovín.
„Je to jeden z najvýznamnejších pokrokov v tejto oblasti za posledné roky,“ hovorí Dmitrii Makarov, fyzik z Texaskej univerzity. Na pozorovanie skladania bolo potrebné zachytiť veľmi malý počet fotónov, takže už samotný úspech predstavuje skutočný technický majstrovský výkon. Mimoriadne pôsobivé je podľa neho aj to, že sa to podarilo pri ôsmich bielkovinách, čo vedcom umožnilo položiť si zaujímavé otázky.
Najkratší prechodový čas bol menej než jednu mikrosekundu, najpomalšie skladanie trvalo približne štyri mikrosekundy. Rýchlosť pritom nesúvisela s veľkosťou, dĺžkou či sekvenciou bielkoviny ani s jej poskladanou štruktúrou, ale korelovala s počtom interakcií medzi aminokyselinami v poskladanej bielkovine. Čím viac takýchto interakcií bolo, tým efektívnejšie sa bielkovina skladala. Podľa Makarova to predpovedali aj teoretické modely a je veľmi vzrušujúce vidieť, že sa teória potvrdila.
Podľa Chunga výskum naznačuje, že aj samotné skladanie prebieha pri bielkovinách rýchlejšie než pri iných biologických molekulách, napríklad DNA. Tá pozostáva len zo štyroch základných jednotiek, takzvaných báz, pričom každá z nich sa vo výslednej štruktúre môže viazať iba na jednu inú bázu. Bielkoviny sa naproti tomu skladajú z 22 rôznych aminokyselín, medzi ktorými môže vznikať oveľa viac druhov interakcií.
